该肽段的生物活性基于。

该肽段的生物活性基于。

该肽段的生物活性基于。

该肽段的生物活性基于。

英文名称：β-Amyloid (1-40)；Aβ1-40中文名称：β- 淀粉样蛋白 (1-40)；β- 淀粉样肽 (1-40)单字母序列：DAEFRHDSGYEVHHQKLVFFAEDVGSNKGAIIGLMVGGVV。

Aβ25-35 保留了全长 Aβ 的核心毒性结构，可通过聚集形成寡聚体，引发神经元氧化应激、钙稳态失衡、线粒体功能障碍及凋亡通路激活；其序列保守且易合成，能快速模拟全长 Aβ 的致病性，大幅降低实验成本与难度，成为 AD 研究的简化模型。

大鼠 Aβ1-40 的氨基酸序列与人类 Aβ1-40 高度同源（95% 一致性），但关键位点突变导致其聚集能力与毒性显著降低；利用该特性，可在大鼠模型中模拟 Aβ 沉积的病理过程，同时通过对比人类 Aβ1-42 的作用，明确物种间 Aβ 病理效应的差异，为抗 AD 药物的临床前筛选提供更贴近人类病理的参考依据。

Aβ42-1 与天然 Aβ1-42 的氨基酸组成、分子量完全一致，但序列方向相反导致核心疏水聚集域（LVFFA）被极性残基分隔，无法形成连续的疏水核心及稳定的分子间 π-π 堆积，因此不具备天然 Aβ1-42 的聚集能力与神经毒性。，可精准验证天然 Aβ1-42 的聚集是否依赖特定氨基酸排列顺序，同时为反向肽抑制剂的设计提供结构依据。

Aβ42-1 与天然 Aβ1-42 的氨基酸组成、分子量完全相同，但序列方向相反，导致分子内氢键网络、疏水区域排布与天然 Aβ1-42 存在本质差异 —— 天然 Aβ1-42 的核心疏水聚集域（LVFFA）呈连续排列，而 Aβ42-1 的疏水残基被极性残基分隔，无法形成稳定的 β- 折叠结构与聚集核心。，精准区分天然 Aβ1-42 的序列特异性聚集与非特异性聚集，同时用于开发反向肽类抑制剂。

人胰淀素酰胺含核心疏水聚集域（NFGAILS），该区域是驱动肽段形成 β- 折叠结构、组装为淀粉样纤维的关键单元；生理状态下，胰淀素与胰岛素以 1:10 的比例共分泌，胰岛素可通过分子间相互作用抑制胰淀素聚集；病理状态下，胰岛素分泌不足或胰淀素过表达打破平衡，胰淀素通过疏水核心的 π-π 堆积与分子间氢键形成纤维聚集体，损伤胰岛 β 细胞。该肽段可复现 2 型糖尿病中胰淀素的病理聚集过程，是相关研